Estudie cuidadosamente esta guía previamente a la clase y

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COLEGIO SANTIAGO PEREZ
“SER CULTOS PARA SER LIBRES”
GUÍA TALLER PROTEINAS. AURA REYES G.
Estudie cuidadosamente esta guía previamente a la clase y desarrolle cada una de las actividades propuestas en
sus respectivos cuadernos. Se realizará Quiz de control de estudio.
PROPIEDADES QUÍMICAS.
FORMACIÓN DE PEPTIDOS
En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son
largas cadenas de aminoácidos unidos entre sí por
enlaces amida el α-carbonilo de un aminoácido y el grupo
α-amino de otro. Fischer propuso el nombre de enlace
peptídico para esta unión o enlace.
Al formarse un enlace peptídico se libera una molécula de
agua.
Una cadena que contiene dos o más residuos de
aminoácidos es un péptido. Hasta diez residuos se la
llama oligopéptidos y por encima de diez residuos,
polipéptido. Una proteína es un polipéptido de alto peso
molecular, pero el límite entre ambos es arbitrario y varía
según los autores.
Los péptidos presentan dos extremos distintos: el Nterminal y el C-terminal. El N-terminal es el que tiene un
residuo de aminoácido con grupo amino libre; este residuo
es considerado el primero de la cadena. El extremo Cterminal es el que tiene un residuo de aminoácido con el
grupo carboxilo libre; éste es considerado el último
residuo de la cadena.
LAS PROTEÍNAS
La palabra proteína viene del griego protos que significa
"lo más antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas
orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos
químicos muy complejos que se encuentran en todas las
células vivas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen,
pero los diversos tipos de proteínas los contienen en
diferentes cantidades.
Están constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque
pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (Y).
Las proteínas son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células; constituyen alrededor del 50%
de su peso seco o más en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber
10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión
de muchas moléculas relativamente sencillas y no
hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.
Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos,
formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos
por más de 10 Aa.
Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido
tiene una estructura tridimensional específica, entonces
se habla propiamente de proteínas.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Todas las proteínas son cadenas de alto peso molecular
formadas por residuos de aminoácidos. ¿En qué se
diferencia una proteína de otra? Las proteínas se
diferencian, en primer lugar, por el número, tipo y orden
de los aminoácidos que constituyen su cadena. La
secuencia de aminoácidos que presenta una proteína
particular se denomina estructura primaria.
En algunas proteínas hay más de un residuo del
aminoácido cisteína, que lleva un grupo sulfhidrilo en su
radical. Dos residuos de cisteína pueden establecer una
unión covalente entre los átomos de azufre, el puente
disulfuro. La posición de los puentes disulfuro, cuando
están presentes, forma parte de la estructura primaria.
Además de una secuencia particular de aminoácidos, las
proteínas se pliegan sobre sí mismas, adoptando una
estructura espacial determinada, o conformación nativa.
Cada proteína adopta siempre la misma conformación
nativa, si las condiciones del medio lo permiten. Esto
indica que la forma de una proteína depende de su
estructura primaria.
El primer nivel de plegamiento de una proteína es su
estructura secundaria. La estructura secundaria puede
ser regular, como la alfa hélice o la hoja plegada beta, o
no seguir un patrón regular, en cuyo caso es de tipo
aleatoria.
Las estructuras secundarias se originan porque se
establecen uniones puentes de hidrógeno entre los restos
amino y carboxilo de aminoácidos que están
relativamente distantes en la estructura primaria,
produciendo así un acercamiento entre ellos.
La estructura terciaria es la disposición global que
adoptan en el espacio las distintas regiones de una
proteína, después de haber adquirido su estructura
secundaria. Esta disposición depende de interacciones
que se establecen entre radicales, en general bastante
alejados en la estructura primaria. Entre dichas
interacciones se cuentan: uniones iónicas, puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas (todas ellas uniones
no covalentes) y puentes disulfuro.
Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria. Esta
estructura se alcanza cuando la proteína está formada por
dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí por
uniones no covalentes entre los radicales. A cada una de
las cadenas que constituyen la proteína se le da el
nombre de protómero o subunidad. Las proteínas de
estructura cuaternaria también se conocen como
proteínas oligoméricas.
Solubilidad
 Las proteínas globulares poseen un elevado
tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a
disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los
radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de
hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína
queda recubierta de una capa de moléculas de agua que
impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.
 La solubilidad depende del pH, temperatura,
concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría
de las membranas biológicas son impermeables al paso
de proteínas.
Desnaturalización
La desnaturalización es la destrucción de la conformación
nativa de una proteína, sin que se vea afectada su
estructura primaria. La proteína conserva la cadena, pero
no su estructura espacial. Cuando una proteína se
desnaturaliza, la función biológica se pierde, ya que ésta
se halla estrechamente ligada a la forma.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la
proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos –SH
Especificidad
La especificidad es doble:
 de especie
 de función.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan
dos tipos de sectores:
 Sectores estables
 Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser
sustituidos por otros distintos sin que se altere la
funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran
variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie
tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan
diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con
la misma función, son grandes entre especies alejadas
evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.
Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
 Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro.
 La especificidad se debe a que su actuación se realiza
mediante interacciones selectivas con otras moléculas,
para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y
una conformación concreta.
 Un cambio en la secuencia o conformación puede
impedir la unión y por lo tanto dificultar la función.
Capacidad amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos,
tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y, por tanto,
liberar o retirar protones (H+) del medio
1. ACTIVIDAD PARA REALIZAR EXTRACLASE:
Conteste las siguientes preguntas:
1. Las proteínas son macromoléculas biológicas
constituidas básicamente por:
a. C, H, O, P.
b. C, H, O, N.
c. C, H, O, Fe
d. C,N, Fe, S
2. Los α -L-aminoácidos se caracterizan por:
a.
b. La disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la
izquierda del carbono α.
c. La disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del
carbono α.
d. La disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda
del carbono α.
3. El comportamiento anfótero de los aminoácidos se
refiere a que:
a. El pH que exista en una disolución acuosa determina
su ionización.
b. El pH que exista en una disolución acuosa determina
su actividad óptica.
c. El pH impide que se solubilicen en una disolución
acuosa.
4. La configuración β o de lámina plegada de una
proteína, se refiere a:
a. su estructura primaria.
b. su estructura secundaria.
c. su estructura terciaria.
5. Cuando una proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres
sus aminoácidos?
a. si
b. nunca
c. a veces
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Según su composición, las proteínas se pueden clasificar
en dos tipos que son proteínas simples o proteínas
conjugadas.
Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas
simples y son aquellas que, por hidrolisis, producen
solamente α-aminoácidos. Un ejemplo de proteína que es
una proteína simple es la ubiquitina.
Por otro lado, están proteínas que son proteínas
conjugadas. Estas proteínas contienen además de su
cadena polipeptídica un componente que no es un
aminoácido, denominado grupo prostético. Este
componente puede ser un ácido nucleico, un lípido, un
azucar o simplemente un ión inorgánico. Ejemplos de
proteínas que son proteínas conjugadas son la
mioglobina, la hemoglobina y los citocromos.
Se clasifican en:
 Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
 Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo
prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo
prostético.
HOLOPROTEÍNAS
Globulares: Más complejas que las fibrosas. Forman
estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son responsables de la actividad
celular
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas.
HOLOPROTEÍNAS
Fibrosas: Más simples que las globulares. Forman
estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son responsables de
funciones estructurales y protectoras
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS
 Glucoproteínas:
ribonucleasa
mucoproteínas,
anticuerpos, hormona luteinizante
 Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
 Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina,
ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas.
 Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a. Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b. No Porfirínicas como la hemocianina (pigmento
respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que
contiene cobre)
 Fosfoproteínas: Tienen H3PO4 en el grupo prostético.
La caseína de la leche.
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
Las proteínas desempeñan infinidad de funciones:
hormonal, de sostén, contráctil, de transporte, de defensa,
regulación genética, recepción de señales, enzimática y
muchas otras. También pueden ser oxidadas para la
producción de energía (rinden 4 Kcal/g) aunque no se
reservan
con
este
fin.
Todos hemos oído hablar de la información genética y se
sabe que esta información, guardada en las moléculas de
ADN, es la responsable de las características de un
organismo y de las diferencias entre una planta y un
perro, o entre dos personas. Lo que no todos saben es
que la información que guarda el ADN es la información
para fabricar proteínas. No heredamos el color de pelo, o
la estatura, heredamos recetas con las instrucciones para
elaborar determinadas proteínas. Luego, las proteínas son
las encargadas de dotar al organismo de su estructura, su
función y sus características propias.
Estructural
Es una de las funciones más características:
 Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
 Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células,
las fibras del huso, de los cilios y flagelos.
 Otras, como las histonas forman parte de los
cromosomas eucariotas.
 El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y
forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
 La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos
paredes de vasos sanguíneos).
 La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma
parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
 La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es
una disolución viscosa que solidifica rápidamente al
contacto con el aire.
Enzimática
Es la función más importante.
 Las enzimas son las proteínas más numerosas y
especializadas y actúan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.
 Se diferencian de los catalizadores no biológicos
porque las enzimas son específicas de la reacción que
catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas.
Hormonal
 Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
Transporte
Además de las proteínas transportadoras de las
membranas, existen otras extracelulares que transportan
sustancias a lugares diferentes del organismo.
 Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del
músculo estriado.
 Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).
 La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
 Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
Reserva
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención
de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de
la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la
semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en
desarrollo como nutrientes.
Función homeostática
Las proteínas intracelulares y del medio interno
intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en
coordinación con los tampones.
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos
unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas
contráctiles:
 la dineína, en cilios y flagelos,
 la actina y miosina, responsables de la contracción
muscular.
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos
ACTIVIDAD FINAL.
Resuelva el siguiente cuestionario en su cuaderno.
1. Un aminoácido se define como:
a. Una molécula orgánica formada principalmente por C,
H, O, N y S.
b. Una molécula inorgánica formada principalmente por H,
O y N.
c. Una molécula orgánica formada principalmente por C y
N
d. Una molécula inorgánica formada principalmente por C,
H, O, N y S.
e. Una molécula orgánica formada principalmente por C,
N, O, y P
2. Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a su cadena
lateral en:
a. Aminoácidos neutros y polares
b. Aminoácidos polares y aniónicos
c. Aminoácidos neutros, polares neutros, ácidos ó
aniónicos y básicos ó catiónicos.
d. Aminoácidos polares, ácidos ó aniónicos y básicos o
catiónicos.
e. Aminoácidos neutros, catiónicos y aniónicos.
3. ¿Cuántos aminoácidos de la naturaleza forman parte
de las proteínas humanas?
a. 21 aminoácidos
b. 20 aminoácidos
c. 22 aminoácidos
d. 30 aminoácidos
e. 19 Aminoácidos
4. ¿Cuáles son los tipos de isómeros que pueden formar
los aminoácidos?
a. Dextrógiros (D)
b. Levógiros (L)
c. Dextrógiro y levógiro (D y L)
d. Carbono quiral
e. Compuestos ópticamente activos
5. Un enlace peptídico se forma:
a. Entre el grupo R de un aminoácido y el NH2 del
segundo aminoácido
b. Entre el grupo COOH de un aminoácido y el NH2 del
segundo aa
c. Entre el grupo R y el COOH de 2 aminoácidos
d. Entre el grupo NH2 del primer aminoácido y el COOH
del segundo aminoácido
e. Entre el H de un aminoácido y el COOH del segundo
aminoácido
6. En la función calorigénica, las proteínas aportan:
a. 10 Kcal/g
b. 100 Kcal/g
c. 4 Kcal/g
d. 30 Kcal/g
e. 150 Kcal/g
7. Molécula que contiene entre 11 y 100 aminoácidos:
a. Proteína
b. Péptido
c. Dipéptido
d. Oligopéptido
e. Tetrapéptido
8. Las proteínas humanas están constituidas por:
a. Aminoácidos dextrógiros
b. Aminoácidos levógiros
c. Beta aminoácidos
d. Gamma aminoácidos
e. Delta aminoácidos
9. El carbono quiral representado por el carbono alfa de
los aminoácidos debe poseer:
a. Cuatro sustituyentes químicamente diferentes
b. Tres sustituyentes químicamente diferentes
c. Cuatro sustituyentes químicamente iguales
d. Tres sustituyentes químicamente iguales
e. Dos sustituyentes químicamente diferentes
10. La estructura terciaria de las proteínas...
a. Es el resultado del plegamiento de la hélice alfa
b. Se debe a los enlaces peptídicos entre aminoácidos
muy voluminosos.
c. Sólo está presente en las proteínas con función
enzimática
d. Está formada por la combinación de alfa-hélices con
láminas plegadas.
11. ¿Cuál de estas funciones no realizan las proteínas?
a. Hormonal
b. Defensiva
c. Vitamínica
d. Enzimática
12. Las proteínas fibrosas...
a. El enlace peptídico que forman los aminoácidos es más
rígido, impidiendo la formación de las hélices alfa.
b. Suelen presentar estructura secundaria en forma de
lámina plegada.
c. Pueden presentar estructura globular.
d. Están formadas por cadenas de polipeptídicas
perpendiculares asociadas por puentes de H.
13. La estructura primaria de una proteína viene
determinada por:
a. Todas las otras respuestas son correctas.
b. Número de aminoácidos
c. Tipo de aminoácidos
d. Orden de aminoácidos
14. ¿Qué supone la desnaturalización de una proteína?
a. Pérdida de todas las estructuras, incluida la rotura
del enlace peptídico.
b. La pérdida irreversible de sus propiedades.
c. El cambio de su naturaleza química.
d. La pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, manteniéndose la primaria.
15. En relación a la desnaturalización proteica por
variación de la temperatura:
a. es reversible si se ha alterado la estructura primaria.
b. es reversible por recalentamiento.
c. es irreversible si se ha alterado la estructura
primaria.
d. es reversible por enfriamiento.
e. es irreversible siempre.
16. La función de reserva energética está asociada al
siguiente tipo de proteínas:
a. cromoproteínas
b. glucoproteínas
c. albúminas
d. histonas
e. globulinas
17. Identifica la característica que NO es propia de los
aminoácidos:
a. algunos poseen S.
b. siempre tienen una función carboxilo.
c. están compuestos por C, H, O y N.
d. la carga eléctrica a pH neutro es siempre positiva.
18. Resuelva el siguiente crucigrama
Verticales:
1. ¿Cuantos aminoácidos especifica el código
genético?
2. ¿Cuáles son los grupos funcionales que contienen
los aminoácidos?
8. Escriba un sinónimo de las proteínas.
Horizontales
3. ¿Qué estructuras son las que permiten que los
aminoácidos se unan entre sí?
4. ¿Que se origina cuando se unen varios
aminoácidos?
5. ¿Cuáles son los componentes de las proteínas?
6. ¿Cuáles son los elementos químicos que
componentes a las proteínas?
7. De acuerdo a las funciones de las proteínas ¿Qué
tipo de proteína es la Hemoglobina?
9. ¿Cómo debe ser el PH de la célula para que el
aminoácido adopte su forma catiónica?